IF=18！浙江大学Dai, Shang，2024年最新Advanced Science
论论资讯 ｜ 2024-04-29 ｜
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Structural Evolution of Bacterial Polyphosphate Degradation Enzyme for Phosphorus Cycling
Dai Shang; Wang Binqiang; Ye Rui; Zhang Dong; Xie Zhenming; Yu Ning; Cai Chunhui; Huang Cheng; Zhao Jie; Zhang Furong; Hua Yuejin; Zhao Ye; Zhou Ruhong; Tian Bing
Published：2024-04-29
DOI：10.1002/advs.202309602
研究背景
在生物界，从细菌到动物，它们都在演化过程中发展出自己的方式来积累和储存磷酸盐，尤其是在细菌中以多磷酸盐（polyP）颗粒的形式存在。多磷酸盐的降解成磷酸盐参与了磷循环，而外多磷酸酶（PPX）是细菌中多磷酸盐降解的关键酶。因此，了解PPX的结构基础对揭示多磷酸盐降解机制至关重要。
研究内容
最新研究发现，不同细菌中PPX结构中的ɑ-螺旋亚结构连接器（ɑ-linker）长度存在差异，这与它们的酶活性和热稳定性呈负相关关系 - ɑ-linker较短的细菌表现出更高的多磷酸盐降解能力。此外，人工构建的DrPPX突变体中ɑ-linker较短的倾向于具有更紧凑的多磷酸盐结合口袋和更强的亚基相互作用，以及比DrPPX野生型更高的酶效率（k<sub>cat</sub>/K<sub>m</sub）。在耐热的Deinococcus-Thermus中，来自耐热物种的PPX具有较短的ɑ-linker，并在高温（70°C）下保留其催化能力，这可能有助于耐热物种在高温环境中利用多磷酸盐。这些发现为我们提供了关于PPX的ɑ-linker长度依赖性演化的见解，这有助于了解自然演化中磷循环的酶适应性和酶的合理设计。
研究意义
这项研究揭示了细菌多磷酸降解酶结构的重要演化过程，为我们提供了对磷循环的新认识。通过了解PPX的结构变化和功能关联，我们可以更好地理解酶的适应性和磷素循环的机制。这些发现不仅为自然演化中的酶适应性提供了启示，还为酶的合理设计和应用提供了新的思路。
希望这篇文章能够帮助你更好地了解细菌多磷酸降解酶结构演化与磷循环的关键信息！
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